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Micron Document

<!DOCTYPE html>

</head>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Axin-1

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">862 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Homodimer

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">2

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O15169">O15169</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=O15169">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Mehrzellige_Tiere" class="mw-redirect" title="Mehrzellige Tiere">mehrzellige Tiere</a><sup id="cite_ref-ip_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-ip-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Axin-2" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Axin-2

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">843 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q9Y2T1">Q9Y2T1</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=Q9Y2T1">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Mehrzellige_Tiere" class="mw-redirect" title="Mehrzellige Tiere">mehrzellige Tiere</a><sup id="cite_ref-ip_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-ip-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Axin</b> (von engl.: <i>axis inhibition protein</i>) heißen zwei <a href="Paralogie_(Genetik)" class="mw-redirect" title="Paralogie (Genetik)">paraloge</a> <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> in Tieren, die unentbehrlich für die korrekte Entwicklung des <a href="Embryo" title="Embryo">Embryos</a> sind. Im erwachsenen Tier sind sie an der Regulation des <a href="Wnt-Signalweg" title="Wnt-Signalweg">Wnt-Signalwegs</a> beteiligt und Axin-1 wirkt als <a href="Tumorsuppressor" class="mw-redirect" title="Tumorsuppressor">Tumorsuppressor</a>. Während Axin-1 in allen Zelltypen exprimiert wird, produziert nur das menschliche Gehirn und die <a href="Lymphoblast" class="mw-redirect" title="Lymphoblast">Lymphoblasten</a> Axin-2. <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im <i>AXIN1</i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können zu <a href="Leberzellkarzinom" title="Leberzellkarzinom">Leberzellkarzinom</a> führen.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Axin_im_WNT-Signalweg">Axin im WNT-Signalweg</h2></div>

<p>In der normalen Zelle bilden Axin 1 und 2 mit <a href="APC" class="mw-disambig" title="APC">APC</a> und <a href="Glykogensynthase-Kinase_3" title="Glykogensynthase-Kinase 3">GSK-3 β</a>, CK1α und <a href="Catenin#β-Catenin" class="mw-redirect" title="Catenin">β-Catenin</a> einen Komplex (<i>Destruction Complex</i>), wodurch β-Catenin durch β-TRCP ubiquitiniert wird und somit durch das sogenannte <a href="Proteasom" title="Proteasom">Proteasom</a> abgebaut werden kann. Dieser Komplex wird auf Grund einer <a href="Dimerisierung" title="Dimerisierung">Dimerisierung</a> der Membranrezeptoren Frizzled und <a href="LPR" class="mw-disambig" title="LPR">LPR</a> durch den extrazellulären Faktor <a href="Wnt-Signalweg" title="Wnt-Signalweg">WNT</a> gebildet. Durch den Abbau von β-Catenin bleibt dessen Konzentration im <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosol</a> gering, wodurch im Zellkern die Genexpression von bestimmten Genen blockiert wird. Im Falle einer Mutation eines Axin-Gens kann jedoch der Destruction Complex nicht gebildet werden, was zu einer Blockierung des β-Catenin-Abbaus führt, wodurch die intrazelluläre Konzentration von β-Catenin steigt. Im Zellkern bindet β-Catenin dann an den Protein-Komplex TCF/LEF, wodurch die Expression vieler Zielgene, darunter <a href="C-Myc" class="mw-redirect" title="C-Myc">c-Myc</a> und <a href="Cyclin" class="mw-redirect" title="Cyclin">Cyclin D1</a> ausgelöst wird. Die beiden Proteine c-Myc und Cyclin D1 sind wichtige <a href="Protoonkogen" class="mw-redirect" title="Protoonkogen">Protoonkogene</a> und somit an der Entstehung einer Reihe von Tumoren beteiligt. Durch Mutation eines oder beider Axin-Gene wird also eine Kaskade von Prozessen ausgelöst, die zu einer erhöhten <a href="Zellproliferation" title="Zellproliferation">Proliferationsrate</a> und somit zu Krebs führen können.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Axin_im_TGF-β-Signalweg"><span id="Axin_im_TGF-.CE.B2-Signalweg"></span>Axin im TGF-β-Signalweg</h2></div>

<p>Im <a href="TGF-%CE%B2" class="mw-redirect" title="TGF-β">TGF-β</a>-Signalweg aktiviert Axin die Phosphorylierung von SMAD3, wodurch eine Kaskade von Prozessen ausgelöst wird. SMAD3 wirkt zusammen mit anderen Proteinen als <a href="Transkriptionsfaktor" title="Transkriptionsfaktor">Transkriptionsfaktor</a>, was letzten Endes zu einem Stopp des Zellzyklus und zur <a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a> führt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Axin_im_SAPK/Stress-Signalweg"><span id="Axin_im_SAPK.2FStress-Signalweg"></span>Axin im SAPK/Stress-Signalweg</h2></div>

<p>Im SAPK/Stress-Signalweg aktiviert Axin die <a href="Kinase" title="Kinase">Kinase</a> MEKK1, die wiederum SAPK phosphoryliert, was letztendlich zur Apoptose der Zelle führt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weiterführende_Literatur"><span id="Weiterf.C3.BChrende_Literatur"></span>Weiterführende Literatur</h2></div>

<ul><li><i>Molekulare Onkologie</i> (2009) Christoph Wagener, Oliver Müller; Georg Thieme Verlag</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Kimelman / reactome: <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-195253">Degradation of beta-catenin by the destruction complex</a></i></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20151228143946/http://inparanoid.sbc.su.se/cgi-bin/gene_search.cgi?id=O15169">Homologe bei inParanoid</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 28. Dezember 2015 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/O15269">O15269</a></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Shi Y, Massagué J: <cite style="font-style:italic">Mechanisms of TGF-beta signaling from cell membrane to the nucleus</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Cell</cite>. 113. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, Juni 2003, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>685–700</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12809600?dopt=Abstract">PMID 12809600</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://microarray.princeton.edu/mb523/pdf/ShiMassague.pdf">princeton.edu</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Axin&rft.atitle=Mechanisms+of+TGF-beta+signaling+from+cell+membrane+to+the+nucleus&rft.au=Shi+Y%2C+Massagu%C3%A9+J&rft.date=2003-06&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Cell&rft.pages=685-700&rft.pmid=12809600&rft.volume=113.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Masao Furuhashi, Ken Yagi, Hideki Yamamoto, Yoichi Furukawa, Shinji Shimada, Yusuke Nakamura, Akira Kikuchi, Kohei Miyazono, Mitsuyasu Kato (2001): <i>Axin Facilitates Smad3 Activation in the Transforming Growth Factor β Signaling Pathway</i>. In: <i>Molecular and Cellular Biology</i>, p. 5132–5141, Vol. 21, No. 15</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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